Enzimas

Moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas, siempre que sea termodinámicamente posible.

Clasificación internacional de las enzimas:

1°. Oxireductasa (oxida y reduce).

2°. Tranferasas (transfiere acetilos funcionales).

3°. Hidrolasas (capaz de hidrolizar).

4°. Liasas (al quitar un grupo funcional forman enlaces =).

5°. Isomerasas (reacomodo atómico) isómeros.

6°. Ligasas (unen por enlaces covalentes).

 Cinética Enzimática:

Estrategias:

      Temperatura

      Enzimas

      Químicos

          ↓ Energía, ↓Tiempo: Velocidad aumenta.

Cofactor: es un componente no proteico, termoestable y de bajo peso molecular, necesario para la acción de una enzima. Apoenzima (enzima inactivada) y holoenzima (enzima activada por un cofactor).

Inorgánico: Iones metalicos, el ion puede establecer la estructura de la enzima sirviendo como puente de unión entre enzima y sustrato.

Orgánico: Un ejemplo de estos son las coenzimas: 

Complejo B

B1 Tiamina	Pirifosfato de tiamina: metabolismo de glúcidos (forma CO2 obtiene O2).
B2 Rivoflavina	Nucleosido enzimático, Flavín adenín dinucleótido FAD. Transporta e-.
B3 Niacina	“NAD ─ NADP” Nicotiamida adenín dinucleótido. Acarrea e-.
B5 Ac. Pantoténico	(CoA) Acarrea moléculas para β oxidación.
B6 Piridoxina	(PLP) Fosfatopiridoxal (participa en la liberación de glucógeno)
B7 Biotina	(H) Biocitina carboxilasas.
B9 Ac. Fólico	FH4 folato. Sintetiza purinas, ácido Úrico.
B12 Cianocobalamina	(CoB12) Importante en el crecimiento de eritrocitos (hematopoyesis).

Cinética Química: Estudio de factores y condiciones que influyen sobre la rapidez de una reacción.

Por número de reactantes:

Monomolecular: S→P.

Bimolecular: A + B → C.

Termolecular: M +N + P → O + Q.

Por orden de Rx

Primer orden: S→P  /  U α [S] → K[S].

Segundo orden: A + B → C  /  U α [A][B] → K[A][B].

Tercer orden: M +N + P → O + Q  /  U α [M][N][O] → K[M][N][O]

Orden cero: U dependerá de factores ajenos a los reactantes (catalizadores, temperatura, pH, enzimas).

Actividad Catalítica: La velocidad de reacción, en la que se lleva el proceso: interfiere pH (para enzimas específicas) y temperaturas.

Km: Afinidad de la enzima por el sustrato, medida de la concentración de sustrato necesaria para que se produzca una catálisis eficaz.

Inhibidores enzimáticos: Sustancias cuya acción puede disminuir o eliminar la actividad enzimática y puede ser de tipo reversible e irreversible.

Reversible: Puede ser reversible.

§  Competitiva: El inhibidor se relaciona estructuralmente con el sustrato, los cuales compiten con el sustrato real por el centro activo.

§  No competitiva: El inhibidor actúa no necesariamente en el centro activo de la enzima.

§  Acompetitiva: Sólo se relaciona con el complejo enzima-sustrato.

Irreversible: Se produce generalmente por modificación del covalente de la enzima.

Apoenzima: Parte proteica de una holoenzima que no puede llevar a cabo su actividad catalítica, por lo tanto esta inactivada.