Proteínas

Son biomoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El nombre proteína proviene de la palabra griega πρωτεῖος ("proteios"), que significa "primario" o del dios Proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar.

Función general

• Energética: 1gr de proteína = 4 Kcal.
• Reguladora: Enzimas.
• Estructural: Membranas y músculos.

Para entender este concepto es necesario conocer lo que es un aminoácido:

Es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH₂) y un grupo carboxílico (-COOH; ácido):

Son 20 comunes, 10 esenciales en etapa de crecimiento.

10 esenciales (de ingesta por dieta):

Valina (Val): C₅H₁₁NO₂; Parte integral de tejido muscular (puede ser usado como energía en ejercitación muscular).

Leucina (Leu): C₆H₁₃NO₂; Ayuda a sintetizar proteínas, formación de esteroles (Tj. Mús. y Tj. Adiposo).

Treonina (Thr): Formula C₄H₉NO₃; Cadena larga hidrófila, necesario para síntesis de proteínas.

Lisina (lys): C₆H₁₄N₂O₂; Síntesis de proteínas (principalmente musculares), absorción de calcio.

Triptófano (Trp): C₁₁H₁₂N₂O₂; Hidrofóbico, esencial en liberación de serotonina, regulación de sueño y placer.

Histidina (His): C₆H₉N₃O₂; Biosíntesis de histamina.

Fenilalanina (Phe): C₉H₁₁NO₂; Síntesis de proteínas (ejemplo sustancias psicoactivas).

Isoleucina(Ile): C₆H₁₃NO₂; Sintesis de proteínas.

Arginina (Arg): C₆H₁₄N₄O₂; Presente en tejido extrahepático, presente en muchos procesos de glándulas endocrinas.

Metionina (Met): C₅H₁₁NO₂S; No polar, importante en la biosíntesis de diversas proteínas.

Restantes no esenciales (puede ser sintetizado por humanos):

Alanina (Ala): C₃H₇NO₂; Hidrofóbico, presente en metabolismo de la glucosa.

Prolina (Pro): C₅H₉NO₂; Hidrofóbico, presente en la síntesis de colágeno, reparación y mantenimiento de músculos y huesos.

Glicina (Gly): C₂H₅NO₂; Ayuda a sintetizar un gran número de sustancias y funciona como neurotransmisor (en SNC).

Serina (Ser): C₃H₅NO₂; Polar, Síntesis de proteínas.

Cisteína (Cys): C₃H₇NO₂S; Unido al Tiol: no polar, papel estructural en muchas proteínas.

Asparagina (Asn): Papel estructural en proteínas, síntesis de amoniaco y  de vital utilidad en SNC.

Glutamina (Gln): C₅H₁₀N₂O₃; Proporciona nitrógeno a actividades metabólicas y síntesis de diversas proteínas.

Tirosina (Tyr): Polar hidrofóbico (debido a su anillo aromático), precursor de hormonas del tiroides, catecolaminas y melanina.

Ácido Aspártico (Asp): C₄H₇NO₄; El asparto actúa como neurotransmisor.

Ácido Glutámico (Glu): C₅H₉NO₄; Crítico en la función celular, neurotransmisor y transaminación y síntesis de distintos aminoácidos.

Los aminoácidos pueden ser clasificados de las siguientes maneras:

Clase I, No Polares (Hidrofóbicos): Valina, Leucina, Isoleucina, Metionina, Fenilalanina, Prolina, Alanina y Triptófano.

Clase II, Sin caga: Serina, Treonina, Tirosina, Glutamina y Aspargina.

Clase III, con carga (+): Ácido Aspártico y ácido Glutámico.

Clase IV, con carga (-): Lisina, Arginina y Istirina.

Para comprender mejor el concepto de proteína se debe conocer bien los conceptos:

Punto isoeléctrico: es el pH al que una sustancia que puede reaccionar  tiene carga neta cero.

Enlace peptídico: Enlace covalente entre el amino (-NH₂) de un aminoácido y un grupo carboxilo (-COOH) de otro aminoácido.

Péptido: Unión de varios aminoácidos mediante enlaces péptidicos.

Dipéptido: Unión de dos aminoácidos mediante un enlace péptidico.

Polipéptido: Se considera como tal a partir de 10 aminoácidos unidos por enlaces peptídicos (ejemplo: glucagón).

Oligopéptido: Se considera como tal menos de 10 aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.

Existen diversas maneras en que vamos a poder clasificar a las proteínas:

Clasificación funcional:

Función	Clase	Ejemplo
Sostén	Estructural	Queratina, colágena.
Transporte	Transportadoras	Hemoglobina, albumina, globulina, transferina, lipoproteínas.
Movimiento	Contráctiles	Actina, miosina, quitina, distrofina.
Defensa	Ac. Defensa	Inmunoglubulinas, trombina, fibrina.
Catálisis	Enzimas	Amilasas, proteasas, cinasas, ATPasas, reductasas, hidras, cetalasas, oxidasas y perioxidasas.
Almacén	Reserva	Caseina, Ovalalbumina.
Reguladoras	Hormonas	Insulina, glucagón.

Clasificación funcional estructural:

·         Simples: aminoácidos lineales (albumina)

·         Conjugadas: Adicionadas con otros radicales.

Compuesto	Clase	Ejemplo
Carbohidratos	Glucoproteínas	Inmunoglobulinas, haptohemoglobulina.
Lípidos	Lipoproteínas	Quilomicrones, HDL,  VLDL, UDL (Colesterol).
Grupo Hemo	Hemoproteínas	Hemoglobina, Mioglobina, Catalasa.
Metales	Metaloproteínas	Cisnasas, Insulina.
Nucleotidos de flavina.	Flavoproteínas	Flavoproteínas de cadena respiratoria.

Clasificación según su forma:

§  Fibrosas: Elásticas, insolubles, alargadas, que dan sostén y soporte: queratina, colágeno y fibrina.

§  Globulares: Cadena polipéptida enrrollada que es soluble: mioglobina, albúmina.

·         Monoméricas: Una sola cadena polipéptidica, como la mioglobina.

·      Oligoméricas: Constan de varias cadenas polipeptídicas, a las cuales se les llama subunidades, y pueden ser iguales y/o distintas entre sí: como hemoglobina.

Niveles de organización de los polipéptidos

Estructura primaria: Ser-Phe-Gly-Asn-Lys-Arg-etc.

Estructura secundaria: Interacción cercana (puentes H)

Estructura terciaria: Interacción lejana (Enlace covalente).

    Estructura cuaternaria: Puente difuso.